二級反應速率常數單位的問題，透過圖書和論文來找解法和答案更準確安心。 我們找到下列問答集和整理懶人包

物理化學：(熱力學與動力學篇)

為了解決二級反應速率常數單位的問題，作者黃定加,黃玲媛,黃玲惠 這樣論述：

　　本書中之論述力求簡明扼要、循序漸進，且於書中多舉例題以提昇學習的效果，並於各章的後面均附習題，以備讀者自行研習解答，增進對於有關理論的瞭解。本書中之專有名詞的後面，均附其對照的英文名詞。本書的內容適合作為一般大學及科技大學之化學、化學工程、環境工程、材料科技、生化科技與醫藥學系及相關研究所之物理化學及相關課程的教材，亦可作為從事上述各領域之研究及工作人員的參考書。本書所包括的內容較多、範圍較廣且較深入，教師可配合系所之發展重點及需要，自行選擇適合的章節內容講授。 本書特色 　　1.本書中之論述力求簡明扼要、循序漸進，且於書中多舉例題以提昇學習的效果，並於各章的後面均

附習題，以備讀者自行研習解答，增進對於有關理論的瞭解。 　　2.本書的內容適合作為一般大學及科技大學之化學、化學工程、環境工程、材料科技、生化科技與醫藥學系及相關研究所之物理化學及相關課程的教材，亦可作為從事上述各領域之研究及工作人員的參考書。 　　3.本書所包括的內容較多、範圍較廣且較深入，教師可配合系所之發展重點及需要，自行選擇適合的章節內容講授。

化學基礎實驗（第二版）

為了解決二級反應速率常數單位的問題，作者董彥傑王鈞偉 這樣論述：

《化學基礎實驗》(第二版）將化學相關專業本科生開設的各二級學科實驗進行整合，避免重複，同時為了方便授課，充分考慮了各模組的相對獨立性。本書從化學實驗基本知識講起，依次介紹了無機化學實驗、化學分析實驗、儀器分析實驗、有機化學實驗、物理化學實驗、化工原理實驗、中學化學教學法實驗、材料化學實驗。在實驗專案的選擇上，注重驗證性實驗和設計性實驗相結合，以培養學生的綜合能力。 《化學基礎實驗》（第二版）可作為化學、應用化學、材料、生物、環境、食品、輕工等專業的教材，亦可供相關科技人員參考。

醣苷水解酵素家族29與64的反應機制與重要催化殘基之鑑定

為了解決二級反應速率常數單位的問題，作者柳勝文 這樣論述：

摘要:第一部分：家族29 之人類α-L-岩藻糖水解醣苷酵素的蛋白質表現、突變以及催化反應機制和重要殘基的研究與探討人類α-L-岩藻糖水解醣苷酵素(Human α-L-fucosidase，h-Fuc)屬於醣苷類水解酵素第29家族的水解酵素(EC 3.2.1.51)，本研究著重於該酵素的相關催化功能、反應機構與催化重要殘基之鑑定探討。本研究成功地將人類肝細胞組織α-L-岩藻糖水解醣苷酵素表現於大腸桿菌系統中。首先，將人類肝細胞組織α-L-岩藻糖水解醣苷酵素之基因，重組建構在pET22b(+)表現質體上，後轉殖進入大腸桿菌BL21(DE3)系統中表現，於pH值6.0的LBA液體培養基中，並以IP

TG誘導培養；後經由離子交換管柱(SP、Q)及G-75凝膠管柱等層析管柱純化處理，可以取得均質度達95％的重組酵素，酵素單體的分子量約為50 kDa左右。以p-nitrophenyl-α-L-fucopyranoside (pNPF)為反應受質進行對重組h-Fuc酵素之催化活性分析。實驗結果顯示重組h-Fuc酵素在pH 5.0的環境下，求得其Km以及kcat分別為0.105 mM和48.6 s-1，相較於文獻中自人類肝臟萃取純化之原生h-Fuc酵素(Km = 0.43 mM，kcat = 16.3 sec-1)，重組之h-Fuc酵素的催化能力(kcat/Km)約為肝臟原生酵素的12倍。同時，亦

得知在溶液 pH 4.5以及 pH 6.5左右存在有兩活性最佳區域，而當溶液pH值小於3.0或是大於7.5後，酵素即會呈現不穩定狀態，使催化活性下降。利用1H-NMR光譜分別觀測h-Fuc酵素催化水解受質pNPF的立體選擇性，與在含有特定比例甲醇/水之溶液中，進行h-Fuc酵素的轉醣反應，發現在以不同芳香族離去基之糖苷受質與h-Fuc酵素作用反應下，催化過程皆經由一fucosyl-enzyme中間體的形成，得知其h-Fuc酵素催化反應為一似SN1的雙步驟取代之保留構型機制。並利用化學合成法合成一系列具有不同芳香族離去基之糖苷受質進行Brǿnsted relationship之研究，得到Brǿn

sted constant（log kcat之βlg值為-0.13與log kcat/Km之βlg值為-0.27），推測酵素催化速率決定步驟應為醣基化(fucosylation)步驟。隨後我們藉由已知的Tm-Fuc酵素晶體結構，進行h-Fuc酵素的蛋白結構與胺基酸二級結構序列之模擬分析，選擇以位於β-平板結構上的八個高保留殘基，進行酵素之定點突變，觀測各突變株酵素與受質pNPF的動力學反應速率分析。發現有兩胺基酸D225G和E289G之突變株酵素在反應速率kcat/Km值，分別降為野生株的20,000和450倍以上。接著在不同pH值緩衝溶液下，以此兩定點突變株酵素進行pH-profile曲線的

反應活性表現，結果顯示出兩胺基酸的突變株酵素與野生株有著很大差異。並利用加入親核性陰離子試劑對兩突變株D225G和E289G酵素進行化學活性復活技術。當以外加疊氮陰離子分別對D225G和E289G兩突變株進行化學活性復活反應，發現催化反應速率kcat值分別可增加約6和24倍，並於氫核磁共振磁譜分析出β-fucosyl_azide與α-fucosyl_azide的兩突變酵素作用產物。最後，以突變株E289G酵素與受質pNPF反應一段時間後，於液相質譜中偵測到岩藻糖-酵素之過渡狀態中間體的累積產物分子量。這些實驗結果指出h-Fuc酵素催化反應中扮演親核基和一般酸鹼基分別為Asp225 和Glu28

9。這是首次完成人類α-L-岩藻醣苷水解酵素之反應機構與重要催化殘基鑑定的研究。第二部分：家族64的鏈黴菌DIC-108之β-1,3-葡聚五糖生產水解糖苷酵素的人造基因選殖、蛋白質表現與突變以及蛋白質結構和重要殘基的研究與探討本研究旨在探討自Streptomyces matensis DIC-108 菌株之β-1,3-葡聚五糖生產水解糖苷酵素(Laminaripentaose-producing β-1,3-glucanase, LPHase)屬於醣苷水解酵素第64家族的水解酵素(EC 3.2.1.39)，藉以單取代(single-displacement)反轉機制催化水解β-1,3糖苷鍵結，

並專一性地生產由五個葡萄糖所構成的laminaripentaose寡糖產物。將著重於該酵素的性質、催化功能、反應機構與催化重要殘基的鑑定，並進一步對此酵素的蛋白質晶體結構作解析與探討。本研究首先，以24條人造設計之寡核苷酸引子，利用PCR技術，合成完整的LPHase人造基因，並重組建構於pRSET_A表現載體上，後轉殖進入大腸桿菌BL21(DE3)系統中，以IPTG誘導過量表現。經過各離子交換層析管柱(SP、Q、CM)等純化處理，可以取得均質度達95％的酵素，酵素單體的分子量約為40 kDa左右。以自製膠狀卡德蘭膠(curdlan)為反應受質進行活性分析，實驗結果顯示重組之LPHase酵素在溫

度55 0C及pH 7.5~8.5為活性最佳區域。當溶液pH值小於3.5或是大於11.0後，酵素會呈現不穩定狀態。利用1H-NMR觀測LPHase酵素催化水解受質糖的立體選擇性作用，為一似SN2之單取代反轉構型機制。隨後我們以純化之LPHase酵素進行卡德蘭膠聚糖之水解反應，利用透析膜的孔洞大小來篩選生產高純度laminaripentaose寡糖產物；並以化學合成具有芳香族離去基團之糖苷受質進行酵素催化反應速率之動力學研究。將合成之p-NLPG糖苷受質在40 0C，50 mM磷酸緩衝溶液(pH 7.1)的反應環境下，與LPHase酵素進行催化水解作用，其所得Km以及kcat分別為1.6 mM和

8.1 s-1。當LPHase酵素在各不同酸鹼值緩衝溶液中，其反應活性之pH-profile呈現一對稱鐘型曲線(bell-shaped curve)，由曲線得知調控LPHase酵素所扮演的兩個重要催化殘基之解離值pKa1和pKa2分別為6.0及10.1。隨後，將糖苷水解酵素家族GH-64中，所有子家族來源菌的胺基酸序列進行多重序列比對分析，發現了五個完全高保留度位置的胺基酸，分別為Asp143、Glu154、Asp170、Asp376及Asp377。結合酵素之定點突變學，觀測各突變株酵素與受質卡德蘭膠水解的相對催化活性，並量測對合成之糖苷受質p-NLPG的反應初始速率變化；發現有兩突變株E15

4G和D170G酵素的反應速率kcat/Km值，降低約為野生株的1,700~2,000倍。接著以利用加入親核性陰離子試劑對兩突變株E154G和D170G酵素進行化學活性復活技術，結果得知突變株D170G酵素的催化反應活性，可被加入的疊氮陰離子所復活並於液相質譜與氫核磁共振磁譜分析α-laminaripentaosyl_azide產物的產生。鑑定出LPHase酵素在催化反應過程中，扮演一般鹼催化基團(親核性基)為Asp170和一般酸催化基團為Glu154。並配合LPHase酵素突變學與蛋白晶體結構，得知胺基酸Arg115，為影響此酵素在高pH值溶液的催化作用；和胺基酸Tyr232，輔助對扮演一般

鹼催化基團附近水分子之氫鍵鍵結作用力有相當重要性。利用X-ray晶體繞射方式取得LPHase酵素完整晶體結構。分別收集來自各不同結晶長成之反應條件母液中，原始酵素與硒化甲硫胺酸酵素(SeMet-LPHase)的蛋白質晶體，利用多波長非尋常散射(MAD)的方式，收取解析度達1.62~2.3 Å 的晶體繞射數據。鑑定出LPHase酵素晶體完整架構，是有6個α-螺旋結構、18個β-平板結構和1個η結構，以上下交錯之β-平板結構的β-桶狀區域及α/β 混合區域所建構而成，為一大開口裂縫(open groove)內切型外觀結構之糖苷水解酵素。由蛋白複合體晶體的結構模子，判定在酵素催化中心含至少五個糖苷分

子以上鍵結的受質結合次單位區域。自聚糖鏈還原端向非還原端一方，由扮演一般鹼催化Asp170和一般酸催化Glu154的兩重要殘基，以似SN2之單取代反轉催化機制的外切型態進行水解反應，形成以β-1,3鍵結而成的專一laminaripentaose寡醣產物。兩催化殘基之胺基酸立體空間距離約為8 ± 0.5 Å。